Albumin - physiologische und biologische Eigenschaften

Albumin ist das häufigste Protein im menschlichen Blut. Es wird in der Leber synthetisiert und hat eine Halbwertzeit im Serum von ca. 19 Tagen. Seine Hauptaufgabe ist der Transport einer Vielzahl hydrophober Stoffe wie Fettsäuren, Medikamente oder Stoffwechselprodukte (Peters, 1995). Außerdem ist es für die Aufrechterhaltung des onkotische Druckes im Blut verantwortlich und trägt zur Pufferkapazität des Blutes bei. Es ist wasserlöslich und amphoter.

Albumin besteht aus 585 Aminosäuren, die in drei hauptsächlich helikalen Untereinheiten angeordnet sind (I, II, III) (He & Carter, 1992), welche jeweils aus zwei Subdomänen bestehen (A, B). Es sind sieben Bindungsstellen für langkettige Fettsäuren bekannt (Bhattacharya et al. 2000), drei mit hoher und vier mit niedrigerer Bindungsaffinität (Simard et al. 2005). Die Bindungsstellen mit hoher Affinität werden als lange und schmale Taschen beschrieben, wogegen die niedrigaffinen kürzer und weiter sind (Bhattacharya et al. 2000).

In den letzten Jahren wurden Biomarker mit niedrigem Molekulargewicht, gebunden an Transportproteine des Serums wie Albumin, intensiv untersucht, um ihren Nutzen zur frühen Diagnose von Erkrankungen zu prüfen (Kawashima et al. 2010; Lowenthal et al. 2005; Mehta et al. 2003).

Albumin Struktur

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